About: Détermination de la structure de protéines à l’aide de données faiblement résolues   Goto Sponge  NotDistinct  Permalink

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Thesis advisor
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  • Protein structure determination using sparse experimental data
dc:subject
  • Thèses et écrits académiques
  • Macromolécules
  • Protéines -- Composition chimique
  • Bioinformatique structurale
preferred label
  • Détermination de la structure de protéines à l’aide de données faiblement résolues
Language
Subject
dc:title
  • Détermination de la structure de protéines à l’aide de données faiblement résolues
Degree granting institution
note
  • La connaissance des structures tridimensionnelles des macromolécules biologiques est indispensable pour mieux comprendre leur rôle et pour la conception de nouvelles molécules thérapeutiques. Les techniques utilisées actuellement offrent une grande variété d’approches qui utilisent à la fois des informations spécifiques à la protéine étudiée et des informations génériques communes à l’ensemble des protéines. Il est possible de classer ces méthodes en fonction de la quantité d’information utilisée dans chacune de ces deux catégories avec d’un côté des méthodes utilisant le plus possible de données spécifiques à la protéine étudiée et de l’autre les méthodes utilisant le plus possibles de données génériques présentes dans les bases de données.Le travail présenté dans cette thèse aborde deux utilisations de techniques mixtes, présentant une autre combinaison entre données spécifiques et données génériques. En particulier nous avons cherché à obtenir la structure de protéines composée d’un ou deux domaines en ne disposant que d’un nombre restreint de données spécifiques. Pour déterminer la structure d’une protéine de grande taille composée de deux domaines à l’aide de données de diffusion des rayons X et de modèles obtenus par de la modélisation par homologie, nous avons adapté puis optimisé un programme récemment développé au laboratoire. Nous avons ensuite modélisé la structure d’un domaine d’une protéine de virus en incorporant un faible nombre de contraintes issues des données obtenues par RMN dans une méthode de prédiction de structure « ab initio ». Enfin, nous avons étudié l’intérêt d’intégrer les courants de cycle, une composante du déplacement chimique, dans un programme d’arrimage moléculaire pour la résolution de complexes protéine-ADN.
dc:type
  • Text
http://iflastandar...bd/elements/P1001
rdaw:P10219
  • 2010
has content type
is primary topic of
is rdam:P30135 of
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