| Attributes | Values |
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| type
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| Thesis advisor
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| Author
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| alternative label
| - Caractérisation d'un nouveau facteur de virulence sécrété par la bactérie phytopathogène Dickeya dadantii
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| dc:subject
| - Microbiologie
- Biosciences
- Concentration
- Microbiology
- Virulence
- Thèses et écrits académiques
- Oxydation
- Protéines
- Virulence (microbiologie)
- Protein
- Bactéries phytopathogènes
- concentration
- Bactérie phytopathogène
- Dickeya dadantii
- Phytopthogenic bacteria
- Système sécrétion type II
- Type II secretion system
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| preferred label
| - Characterization of a new virulence factor secreted by the plant pathogenic bacteria Dickeya dadantii
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| Language
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| Subject
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| dc:title
| - Characterization of a new virulence factor secreted by the plant pathogenic bacteria Dickeya dadantii
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| Degree granting institution
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| note
| - Few secreted proteins involved in plant infection common to necrotrophic bacteria, fungi and oomycetes have been identified except for plant cell wall-degrading enzymes. Herein, we have characterized the structure and properties of a protein (IbpS) secreted by the plant pathogenic bacterial necrotroph Dickeya dadantii. Homologs of this protein are present in not only Gram+ bacteria but also in fungi, oomycetes, most phytopathogens, and some animals. The gene originating from bacteria was transferred once in oomycetes and most likely several times in fungi. IbpS is capable of binding the redox-active metals iron and copper and has a classical Venus Fly trap fold with some original characteristics: it forms dimers in solution and has a novel metal binding site. IbpS is involved in D. dadantii and of the Botrytis cinerea, a fungal necrotroph, infection process. We propose that secreted IbpS binds exogenous iron and copper, reducing their intracellular concentrations of these metals and ROS formation in the microorganisms. Secretion of this metal scavenging protein appears to be a common antioxidant protection mechanism shared by necrotrophic phytopathogens and required during infection.
- Peu de protéines nécessaires à l’infection des plantes communes aux bactéries, aux champignons et aux oomycètes ont été identifiées à part les enzymes dégradant les parois des cellules végétales. Nous avons caractérisé la structure et les propriétés d’une protéine, IbpS, sécrétée par la bactérie phytopathogène nécrotrophe Dickeya dadantii. Des homologues de cette protéine sont présents non seulement chez des bactéries à Gram+ mais aussi chez des champignons, des oomycètes et quelques animaux. Ce gène d’origine bactérienne a été transféré une fois chez les oomycètes et probablement plusieurs fois chez les champignons. IbpS peut fixer le fer et le cuivre, des métaux à activité redox. Elle a une structure en Venus Fly Trap classique mais avec des caractéristiques originales : elle forme des dimères en solution et possède un nouveau mode de fixation du métal. IbpS est impliquée dans le processus infectieux de D. dadantii et de Botrytis cinerea, un champignon phytopathogène nécrotrophe. Nous proposons qu’IbpS, une fois sécrétée, fixe le fer et le cuivre exogène, réduisant ainsi leur concentration intracellulaire et la formation de ROS dans le microorganisme. La sécrétion de cette protéine fixant les métaux semble être un mécanisme de protection contre l’oxydation requis pendant l’infection partagé par des phytopathogènes nécrotrophes.
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