About: Valorisation d'huiles végétales par la voie enzymatique de la lipoxygénase, synthèse d'arômes dans des systèmes compartimentés   Goto Sponge  NotDistinct  Permalink

An Entity of Type : rdac:C10001, within Data Space : data.idref.fr associated with source document(s)

AttributesValues
type
Thesis advisor
Author
alternative label
  • Valorization of vegetable oils using the lipoxygenase pathway, aroma synthesis in heterogeneous media
dc:subject
  • Industries agro-alimentaires
  • Biotransformation
  • Lipoxygenase
  • Production
  • Fe
  • Thèses et écrits académiques
  • Triacylglycerol lipase
  • Sciences biologiques fondamentales et appliquees, psychologie
  • Aldehyde
  • Acides gras insaturés
  • Acides linoléniques
  • Lactone
  • Aromatisant
  • Enzymatic method
  • Flavoring agent
  • Methode enzymatique
  • Biotechnologie, biodeterioration
  • Enzyme immobilisee
  • Immobilized enzyme
  • Compose organique volatil
  • Volatile organic compound
  • Lipoxygénases
  • Vegetal oil
  • Alcohol dehydrogenase
  • Biphasic system
  • Systeme biphasique
  • Acide gras polyinsature
  • Polyunsaturated fatty acid
  • Lactones -- Synthèse (chimie)
  • Aldéhydes -- Synthèse (chimie)
  • Huile vegetale
  • Hydroperoxide lyase
preferred label
  • Valorisation d'huiles végétales par la voie enzymatique de la lipoxygénase, synthèse d'arômes dans des systèmes compartimentés
Language
Subject
dc:title
  • Valorisation d'huiles végétales par la voie enzymatique de la lipoxygénase, synthèse d'arômes dans des systèmes compartimentés
Degree granting institution
note
  • La voie de la lipoxygenase est employée pour transformer des huiles végétales riches en acides gras polyinsaturés en molécules aromatiques à caractère naturel. L’hydrolyse des triglycérides a été couplée à la lipoxygenation des acides gras dans un réacteur biphasique. En utilisant des enzymes de différentes sélectivités, nous avons obtenu des quantités élevées de 9s- ou de 13s-hydroperoxy-acides de puretés satisfaisantes (80-95%). L'étude du comportement cinétique de ce système bi-enzymatique met en évidence un contrôle de la bioconversion dû à l'interaction entre la biocatalyse et le transfert de masse. Ce qui explique le fonctionnement de certains systèmes de régulation métabolique in vivo. Le 13s-hydroperoxy-acide linoléique a été converti en macrolactone par une méthode chimio-enzymatique. La réduction chimique de cet hydroperoxyde produit totalement de l'acide (+)-coriolique. Après extraction, cet acide est converti en une lactone originale (13s-octadeca-9z,11e-dienolide) par intra-esterification en présence de lipase en milieu organique. L’utilisation de l'enzyme immobilisée dans un réacteur ouvert en lit fixe a permis de convertir quasi-totalement l'acide (+)-coriolique en lactone. Des c6- et des c9-aldehydes et leurs alcools correspondants ont été produits par les réactions catalysées respectivement par l'hydroperoxyde-lyase et par l'alcool-deshydrogenase. Une nouvelle procédure d'analyse qui suit immédiatement la réaction, a permis de doser précisément les produits volatiles. L'isomérisation des 3z-aldehydes produits de la réaction de scission, a été ainsi très limitée. Dans le but d'améliorer les rendements du clivage d'hydroperoxydes en concentrations élevées, un système continu d'entrainement des produits volatiles a été développé. Des rendements entre 25 et 60% ont été obtenus en produisant l'hexanal et le 2e-hexenal à partir de concentrations élevées en 13s-hydroperoxy-acides linoléique ou linolénique.
dc:type
  • Text
http://iflastandar...bd/elements/P1001
rdaw:P10219
  • 1997
has content type
is primary topic of
is rdam:P30135 of
Faceted Search & Find service v1.13.91 as of Aug 16 2018


Alternative Linked Data Documents: ODE     Content Formats:       RDF       ODATA       Microdata      About   
This material is Open Knowledge   W3C Semantic Web Technology [RDF Data]
OpenLink Virtuoso version 07.20.3229 as of May 14 2019, on Linux (x86_64-pc-linux-gnu), Single-Server Edition (70 GB total memory)
Data on this page belongs to its respective rights holders.
Virtuoso Faceted Browser Copyright © 2009-2025 OpenLink Software