| Attributes | Values |
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| type
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| Thesis advisor
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| alternative label
| - MOLECULAR AND GENETIC ANALYSIS OF EERWINIA CHRYSANTHEMI EGZ CELLULASE ACTIVITY AND SECRETABILITY
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| dc:subject
| - Polygalacturonase
- Secretion
- Erwinia chrysanthemi
- Cellulase
- Entérobactéries
- Fe
- Fr
- Thèses et écrits académiques
- Catalyse
- Stability
- Sécrétion
- Nk
- Sciences biologiques fondamentales et appliquees, psychologie
- Ns
- Biochimie analytique, structurale et metabolique
- Stabilite
- Relation structure fonction
- Structure function relationship
- Disulfide bond
- Liaison disulfure
- Phytopathogene
- Plant pathogen
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| preferred label
| - Analyse moléculaire et génétique de l'activité et de la secrétabilité de la cellulase EGZ de Erwinia chrysanthemi
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| Language
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| Subject
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| dc:title
| - Analyse moléculaire et génétique de l'activité et de la secrétabilité de la cellulase EGZ de Erwinia chrysanthemi
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| Degree granting institution
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| note
| - ERWINIA CHRYSANTHEMI EST UNE ENTEROBACTERIE PHYTOPATHOGENE. SON POUVOIR EST DU ESSENTIELLEMENT A LA PRODUCTION D'ENZYMES EXTRACELLULAIRES TELLES QUE LES PECTINASES, CELLULASES ET PROTEASES. LES ENZYMES PORTANT UNE SEQUENCE SIGNAL, PECTINASES ET CELLULASES, SONT SECRETEES PAR LA VOIE GENERALE DE SECRETION (GSP), APPELEE OUT. UN DES MODELES D'ETUDES CONSISTE EN UNE INTERACTION SPECIFIQUE ENTRE LES PROTEINES SECRETEES ET LES COMPOSANTS DE LA MACHINERIE DE SECRETION, IMPLIQUANT L'EXISTENCE D'UN SIGNAL DE SECRETION PORTE PAR LES PROTEINES SECRETEES. NOTRE ETUDE A ETE FOCALISEE SUR L'ETUDE DE LA SECRETION DE LA CELLULASE EGZ. LA PROTEINE EGZ EST CONSTITUEE DE DEUX DOMAINES FONCTIONNELLEMENT INDEPENDANT: UN DOMAINE CATALYTIQUE ET UNE DOMAINE DE FIXATION A LA CELLULOSE (CBD), RELIES PAR UNE REGION CHARNIERE. LES ETUDES MENEES DANS NOTRE LABORATOIRE ONT MONTRE QU'IL N'EXISTAIT PAS DE SIGNAL DE SECRETION RELIE A UN DE CES DOMAINES, LAISSANT SUPPOSER QUE CE SIGNAL SERAIT DE TYPE CONFORMATIONNEL. CECI NOUS A CONDUIT A RECHERCHER, DANS CHACUN DES DOMAINES, LES CONTRAINTES STRUCTURALES LIEES A LA SECRETABILITE DE LA PROTEINE EGZ. DANS LE CBD, NOUS AVONS MIS EN EVIDENCE LA FORMATION D'UN PONT DISULFURE. L'ELIMINATION DE CET ELEMENT DE STRUCTURE TERTIAIRE CONDUIT A UNE PROTEINE FONCTIONNELLE, MAIS QUI RESTE ACCUMULEE DANS LE PERIPLASME. LES RESULTATS OBTENUS MONTRENT QUE LE PONT DISULFURE EST FORME DANS LE PERIPLASME AVANT QUE LA PROTEINE EGZ NE TRAVERSE LA MEMBRANE EXTERNE ET QU'IL EST NECESSAIRE POUR QUE LA PROTEINE PUISSE INTERAGIR AVEC LA MACHINERIE OUT, SUGGERANT QUE SEULE LA CONFORMATION SAUVAGE DE LA PROTEINE EST COMPATIBLE AVEC LA SECRETABILITE. DANS LE DOMAINE CATALYTIQUE, NOUS AVONS TOUT D'ABORD RECHERCHE DES POSITIONS QUI SERAIENT IMPLIQUEES DANS LA STRUCTURATION DE CE DOMAINE, EN UTILISANT L'APPROCHE DES ARNT SUPPRESSEURS DE CODON NON SENS. LA RECONSTITUTION DE LA MACHINERIE OUT DE E. CHRYSANTHEMI DANS DES SOUCHES DE E. COLI PORTANT DES ARNT SUPPRESSEURS, NOUS A PERMIS D'IDENTIFIER DES MUTANTS DONT LA CONFORMATION EST DIFFERENTE CELLE DE LA PROTEINE SAUVAGE ET QUI SONT POURTANT SECRETES COMME LA PROTEINE SAUVAGE. CES RESULTATS NOUS ONT PERMIS DE MONTRER QU'UNE CONFORMATION DIFFERENTE DE LA PROTEINE SAUVAGE PEUT ETRE RECONNUE PAR LA MACHINERIE OUT
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