About: Modification du site actif de la glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase par mutagénèse dirigée, Étude du rôle de la CYS 149 et de l'HIS 176 dans le mécanisme enzymatique

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type	frbr:Work rdac:C10001
Thesis advisor	Université Henri Poincaré Nancy 1. Faculté des sciences et techniques Branlant, Guy
Author	Soukri, Abdelaziz (1962-....)
alternative label	Modification of active site of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase by site-directed mutagenesis : study of the role cysteine 149 and histidine 176 in enzymatic mechanism
dc:subject	Site actif Bacillaceae Geobacillus stearothermophilus Bacillales Enterobacteriaceae Bacteria Escherichia coli Iodoacétamide Thèses et écrits académiques Cinétique Purification Enzyme Sciences biologiques fondamentales et appliquées, psychologie Escherichieae Bactérie Cystéine Mutagénèse dirigée Glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénases Structure tridimensionnelle Activité catalytique Enterobactériaceae Électrophorèse gel Bacillus stéarothermophilus Chromatographie colonne Glyceraldéhyde-phosphate déshydrogénase P nitrophénylacétate biochimie analytique, structurale et métabolique biotechnologie, biodétérioration
preferred label	Modification du site actif de la glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase par mutagénèse dirigée, Étude du rôle de la CYS 149 et de l'HIS 176 dans le mécanisme enzymatique
Language	http://lexvo.org/id/iso639-3/fra
Subject	http://www.idref.fr/061605174/id http://www.idref.fr/040668274/id http://www.idref.fr/027253139/id http://www.idref.fr/031458661/id http://www.idref.fr/061605042/id
dc:title	Modification du site actif de la glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase par mutagénèse dirigée, Étude du rôle de la CYS 149 et de l'HIS 176 dans le mécanisme enzymatique
Degree granting institution	Université de Lorraine (2012-....)
note	La glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase (GAPDH) est une enzyme tétramérique à cofacteur NAD**(+) , catalyse la phosphorylation oxydative du d-glycéraldéhyde-3-phosphate en acide 1-3 diphosphoglycérique. Deux acides aminés, dits catalytiques jouent un rôle essentiel : la cystéine 149 et l'histidine 176. À partir de la structure tridimensionnelle déterminée à haute résolution de l'enzyme de bacillus stearothermophilus et en appliquant la technique de mutagénèse dirigée sur le gène de l'enzyme de eschérichia Coli, l'histidine 176 est remplacée par une asporagine et la cystéine 149 par une glycine et une périne. L'analyse des mutants a été effectuée à l'aide de deux modèles chimiques, l'iodoacétamide et le P nitrophénylacétate
dc:type	Text
http://iflastandar...bd/elements/P1001	http://iflastandards.info/ns/isbd/terms/contentform/T1009
rdaw:P10219	1988
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is primary topic of	http://www.idref.fr/246152168
is rdam:P30135 of	http://www.sudoc.fr/04376729X/id http://www.sudoc.fr/245773746/id

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