About: Structure cristalline de la glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase de l'archaeon hyperthermophile Methanothermus fervidus

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type	frbr:Work rdac:C10001
Thesis advisor	Université Henri Poincaré Nancy 1. Faculté des sciences et techniques Vitoux, Bernard (19..-.... ; médecin)
Author	Charron, Christophe
dc:subject	Oxydoréductases Thèses et écrits académiques NADPH oxydase Structure cristalline (solides) Microorganismes thermophiles Glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénases Methanothermus
preferred label	Structure cristalline de la glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase de l'archaeon hyperthermophile Methanothermus fervidus
Language	http://lexvo.org/id/iso639-3/fra
Subject	http://www.idref.fr/061605174/id http://www.idref.fr/159236185/id http://www.idref.fr/053449983/id http://www.idref.fr/029209382/id http://www.idref.fr/027253139/id http://www.idref.fr/031480322/id http://www.idref.fr/02995178X/id
dc:title	Structure cristalline de la glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase de l'archaeon hyperthermophile Methanothermus fervidus
Degree granting institution	Université de Lorraine (2012-....)
note	La structure cristalline de la glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase (GAPDH) de l'archaeon Methanothermus fervidus a été déterminée sous la forme holo à 2,lÅ de résolution en présence de NADP+. Contrairement aux enzymes homologues bactériennes et eucaryotes qui sont strictement NAD+-dépendantes, la GAPDH de cet organisme présente une dualité de cofacteurs NADP+/NAD+ avec une préférence pour le NADP+. La structure quaternaire de type homotétramérique adoptée par l'enzyme de M. fervidus est similaire à celle observée pour les GAPDH bactériennes et eucaryotes. Au niveau du site de fixation du cofacteur, la chaîne latérale positivement chargée du résidu Lys33 établit une interaction électrostatique avec le groupement 2' -phosphate de la partie adénosine du NADP+, ce qui contribue de façon décisive à la reconnaissance du NADP+ dans son site de fixation. Comme toutes les GAPDHs phosphorylantes, l'enzyme de M.fervidus appartient à la classe B des oxydoréductases et fixe donc la partie nicotinamide du cofacteur en conformation syn par rapport au ribose adjacent. [...]
dc:type	Text
http://iflastandar...bd/elements/P1001	http://iflastandards.info/ns/isbd/terms/contentform/T1009
rdaw:P10219	1999
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is primary topic of	http://www.idref.fr/247293180
is rdam:P30135 of	http://www.sudoc.fr/053775082/id http://www.sudoc.fr/246517646/id

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