| Attributes | Values |
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| type
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| Thesis advisor
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| Praeses
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| Author
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| alternative label
| - Biosynthesis, catalytic and pharmacological properties of angiotensin i-converting enzyme. Evidence for two functional domains revealed by site-directed mutagenesis
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| dc:subject
| - Membrane plasmique
- Angiotensine I
- Angiotensin I
- Active Site
- Site actif
- Angiotensine
- Plasma Membrane
- Site Directed Mutagenesis
- Fe
- Thèses et écrits académiques
- Inhibiteurs de l'enzyme de conversion de l'angiotensine
- Relation structure fonction
- Activité enzymatique
- Sciences biologiques fondamentales et appliquées, psychologie
- Structure domaine
- Mutagenèse dirigée
- Mutagénèse dirigée
- biochimie analytique, structurale et métabolique
- Capacite fixation
- Enzymatic Activity
- Binding Capacity
- Cho Cell Line
- Domain Structure
- Lignée Cho
- Metallocarboxypeptidase
- Structure Function Relationship
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| preferred label
| - Biosynthèse et propriétés enzymatiques et pharmacologiques de l'enzyme de conversion de l'angiotensine I. Mise en évidence de deux domaines fonctionnels par mutagenèse dirigée
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| Language
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| Subject
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| dc:title
| - Biosynthèse et propriétés enzymatiques et pharmacologiques de l'enzyme de conversion de l'angiotensine I. Mise en évidence de deux domaines fonctionnels par mutagenèse dirigée
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| Degree granting institution
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| note
| - L'enzyme de conversion (eca) (ec 3.4.15.1) est une métallo-dipeptidyl carboxypeptidase a zinc qui joue un rôle important dans la régulation de la pression artérielle. Elle active l'angiotensine I en angiotensine II, un puissant vasoconstricteur, et inactive aussi la bradykinine, un puissant vasodilatateur. En 1988, l’ADNc de l'eca endothéliale humaine a été cloné dans notre laboratoire, conduisant à la découverte inattendue de l'organisation de la molécule en deux domaines homologues portant chacun un site actif potentiel. Nous avons étudié la fonction des différents domaines de l'eca a l'aide d'un système d'expression dans les cellules d'ovaires d'hamster chinois (cho) et des techniques de mutagenèse dirigée. Nous avons montre que l'eca contient en fait deux sites actifs indépendants: chaque site étant capable de convertir l'angiotensine I en angiotensine II. En plus, pour chaque site, l'atome de zinc joue un rôle catalytique essentiel. Et enfin, chaque site est active par l'ion chlorure et inhibe par les inhibiteurs compétitifs de l'eca. Les deux sites se différencient par leur activité catalytique et par leur sensibilité à l'ion chlorure. Nous avons aussi montre que l'eca est attachée à la membrane par le segment peptidique hydrophobe proche de son extrémité c-terminale. Dans les cellules cho, l'eca membranaire peut subir une modification protéolytique post-traductionnelle dans la région c-terminale pour produire une enzyme soluble. Ce mécanisme de sécrétion pourrait être extrapolé aux cellules endothéliales qui sont considérées être a l'origine de l'eca plasmatique qui a aussi une extrémité c-terminale tronquée.
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| http://iflastandar...bd/elements/P1001
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