| Attributes | Values |
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| type
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| Thesis advisor
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| alternative label
| - ELECTRON MICROSCOPY STUDIES OF TWO MACROMOLECULAR COMPLEX: (1) THE GP 160, ENVELOPE GLYCOPROTEIN OF HIV1, (2) THE WATER CHANNEL OF AN HOMOPTERAN INSECT
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| dc:subject
| - Mouse
- Homoptera
- Microbiologie
- Glycoproteins
- Immunocytochemistry
- Immunocytochimie
- Kidney
- Rein
- Souris
- Thèses et écrits académiques
- Image analysis
- Electron microscopy
- Sciences biologiques fondamentales et appliquees, psychologie
- Ns
- Biochimie analytique, structurale et metabolique
- Interaction moleculaire
- Recepteur biologique
- Cross reaction
- Epithelial cell
- Analyse image
- Molecular interaction
- Glycoproteine
- Biological receptor
- Nw
- Microscopie electronique
- Quaternary structure
- Structure quaternaire
- Dimer
- Dimere
- Cellule epitheliale
- Membrane protein
- Proteine membranaire
- Hiv-1 virus
- Virus hiv1
- Reaction croisee
- Enveloppe virus
- Antigene cd4
- Virus envelope
- Proteine p25
- Chambre filtrante
- Filtration chamber
- Proteine gp160
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| preferred label
| - ETUDES STRUCTURALES EN MICROSCOPIE ELECTRONIQUE DE DEUX EDIFICES MACROMOLECULAIRES, (1) LA GLYCOPROTEINE GP160 DE L'ENVELOPPE DU VIRUS HIV1, (2) UN CANAL HYDRIQUE D'INSECTES HOMOPTERE
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| Language
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| Subject
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| dc:title
| - ETUDES STRUCTURALES EN MICROSCOPIE ELECTRONIQUE DE DEUX EDIFICES MACROMOLECULAIRES, (1) LA GLYCOPROTEINE GP160 DE L'ENVELOPPE DU VIRUS HIV1, (2) UN CANAL HYDRIQUE D'INSECTES HOMOPTERE
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| Degree granting institution
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| note
| - NOUS AVONS ETUDIE EN MICROSCOPIE ELECTRONIQUE LA STRUCTURE DE LA GP160S, FORME RECOMBINANTE DE LA GP160 DU VIRUS DE L'IMMUNODEFICIENCE ACQUISE HUMAINE (HIV1) ET SON DOMAINE EXTRAMEMBRANAIRE, LA GP120. NOUS AVONS CONFIRME LA STRUCTURE DIMETRIQUE DE LA GP160S. CETTE DIMERISATION MASQUERAIT L'ACCES DES ANTICORPS SPECIFIQUES A LA BOUCLE V3, EPITOPE MAJEUR DE NEUTRALISATION. LE PONTAGE DES MOLECULES DE CD4 (RECEPTEUR MEMBRANAIRE DES LYMPHOCYTES T4) A LA GLYCOPROTEINE D'ENVELOPPE DU HIV1 CONSTITUE UNE ETAPE IMPORTANTE DE SON INFECTIVITE. IN VITRO LA GP160S ET LA GP120 FIXENT UNE FORME SOLUBLE DU CD4. UNE ANALYSE EN MICROSCOPIE ELECTRONIQUE EN TRANSMISSION (CTEM) ET EN MICROSCOPIE ELECTRONIQUE A BALAYAGE TRANSMIS (STEM) DES COMPLEXES FORMES MONTRE QUE DEUX MOLECULES DE CD4 SE LIENT A LA GP160S. LA DEUXIEME PARTIE DE CE TRAVAIL CONCERNE L'ETUDE DE P25, PROTEINE MEMBRANAIRE MAJORITAIRE DES CELLULES EPITHELIALES DE LA CHAMBRE FILTRANTE DES INSECTES HOMOPTERES. P25 EST UN MEMBRE DE LA FAMILLE MIP (MAJOR INTRINSIC PROTEIN) A LAQUELLE APPARTIENNENT LES CANAUX HYDRIQUE. NOUS AVONS MIS EN EVIDENCE PAR IMMUNOCYTOCHIMIE DES REACTIONS CROISEES ENTRE P25 ET DES CONSTITUANTS DU REIN DE SOURIS, TISSU RICHE EN CANAUX HYDRIQUES, ET ENTRE P25 ET UN TISSU VEGETAL EXPRIMANT DIP, PROTEINE DE LA FAMILLE MIP. NOUS AVONS MONTRE L'IMPLICATION DE P25 DANS DES TRANSITS D'EAU PAR INTEGRATION DU POLYPEPTIDE DANS DES LIPOSOMES ET ETUDE DYNAMIQUE EN CRYOMICROSCOPIE ELECTRONIQUE. NOUS AVONS MONTRE QUE P25 EST LE CONSTITUANT DU RESEAU DE PARTICULES MEMBRANAIRES DE CF. UNE ETUDE EN CTEM ET EN STEM A PERMIS DE DEMONTRER LA NATURE TETRAMERIQUE DES PARTICULES DU RESEAU: CHAQUE SOUS-UNITE CORRESPOND A UNE P25. LA STRUCTURE BIDIMENSIONNELLE DU TETRAMERE DE P25 A ETE RESOLUE A 2,4 NM
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