About: La Glutathion Peroxydase 5 murine, modèle d'étude de l'activité sécrétoire de l'épididyme et des mécanismes de transport et d'association protéiques au spermatozöide   Goto Sponge  NotDistinct  Permalink

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  • The murine Glutathione Peroxidase 5 : a model for studying epididymis secretory activity and the mechanisms of protein transport and association to spermatozoa
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  • Fluorescence
  • Thèses et écrits académiques
  • Lipides des membranes
  • Glutathion peroxydase
  • Spermatozoïdes
  • Glandes exocrines -- Sécrétions
  • Épididyme
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  • La Glutathion Peroxydase 5 murine, modèle d'étude de l'activité sécrétoire de l'épididyme et des mécanismes de transport et d'association protéiques au spermatozöide
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Subject
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  • La Glutathion Peroxydase 5 murine, modèle d'étude de l'activité sécrétoire de l'épididyme et des mécanismes de transport et d'association protéiques au spermatozöide
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note
  • Chez la souris, GPX5 est fortement synthétisée et sécrétée dans la tête de l'épididyme. Elle est retrouvée par la suite associée à la tête des spermatozoi͏̈des. GPX5 est présente dans la lumière de la tête et de la queue épididymaires à trois localisations : libre et soluble dans le fluide, fixée fortement à la membrane spermatique et associée à des structures lipidiques lui conférant une protection contre des digestions protéolytiques. Nous avons isolé des structures vésiculaires à partir de fluide épididymaire de souris que nous avons nommées épididymosomes. Nous avons localisé la protéine GPX5 dans ces vésicules. Les épididymosomes sont des vésicules de taille et de contenu hétérogènes. Ils présentent une forme sphérique et sont composés d'une membrane bilamellaire. Ils semblent être originaires de l'épithélium épididymaire, principalement de sa région proximale. La membrane spermatique semble se fluidifier. Nous n'observons pas d'échange direct de lipides entre les spermatozoïdes et les épididymosomes mais l'évoltion inversée de la fluidité de leurs membranes est en faveur de leur interaction
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  • Text
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rdaw:P10219
  • 2003
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