This HTML5 document contains 31 embedded RDF statements represented using HTML+Microdata notation.

The embedded RDF content will be recognized by any processor of HTML5 Microdata.

Subject Item

n2:id

rdf:type

frbr:Work rdac:C10001

marcrel:ths

n9:id n17:id

marcrel:aut

n4:id

skos:altLabel

The Carbon Monoxide dehydrogenase from Desulfovibiro vulgaris

dc:subject

Électrochimie directe des protéines Codh Co2 Monoxyde de carbone Thèses et écrits académiques Cinétique enzymatique Métalloenzymes Cristallographie CO déshydrogénase à nickel Purification de protéine

skos:prefLabel

La CO déshydrogénase de Desulfovibrio vulagris

dcterms:language

n7:fra

dcterms:subject

n8:id n10:id n11:id n13:id n23:id

dc:title

La CO déshydrogénase de Desulfovibrio vulagris

marcrel:dgg

n12:id

skos:note

La CO déshydrogénase (CODH) de Desulfovibrio vulgaris est une métalloenzyme qui catalyse la réduction réversible du CO2 en CO. C’est un homodimère composé de deux sites actifs Ni-4Fe-4S et de trois centres fer-soufre. Durant ma thèse, nous avons étudié la maturation de la CODH à nickel et les propriétés catalytiques de la CODH à nickel de D. vulgaris.Pour comprendre le mécanisme de maturation de la CODH à nickel, nous avons caractérisé deux formes de la CODH à nickel produites en présence ou en absence de CooC par des approches biochimiques, spectroscopiques, électrochimiques et cristallographiques. Notre caractérisation montre que la présence de CooC est nécessaire à l’obtention d’une CODH mature et activable. Nous avons également mis en évidence un processus d’activation en présence de nickel dans des conditions réductrices qui n’implique apparemment pas de changement structural du site actif.Notre étude de la CODH à nickel par électrochimie nous a permis de mettre en évidence plusieurs phénomènes d’activations/inactivations de l’enzyme dans des conditions aérobies et anaérobies, et l’existence d’une hétérogénéité fonctionnelle : plusieurs formes de l’enzyme qui montrent des propriétés catalytiques différentes peuvent être présentes simultanément. Cette observation pourrait éclairer d’une façon nouvelle l’hétérogénéité structurale observée par cristallographie et remettre en question les mécanismes proposés sur la base de ces structures. The monoxide carbon dehydrogenase (CODH) from Desulfovibrio vulgaris is a metalloenzyme which catalyses the reversible reduction of CO2 into CO. It is a homodimer containing two active sites and three iron-sulfur clusters. During my thesis, we studied the maturation of CODH nickel and catalytic properties of Ni-CODH from D. vulgaris.In order to understand, the maturation mechanism of Ni-CODH, we have characterized two forms of Ni-CODH produced in the presence or absence of CooC by biochemical, spectroscopic, electrochemical and crystallographic approaches. Our characterisation shows that the presence of CooC is necessary to obtain a mature Ni-CODH which can be activated. We have also identified an activation process in the presence of nickel in reducing conditions that apparently involves no structural change in the active site.Our study of the Ni-CODH by electrochemistry has shown several phenomena of activation/inactivation of the enzyme under aerobic and anaerobic conditions, and the existence of a functional heterogeneity : several forms of the enzyme which show different catalytic properties may be present simultaneously. This observation could illuminate the structural heterogeneity observed by crystallography and question the proposed mechanisms on the basis of these structures.

dc:type

Text

n21:P1001

n22:T1009

rdaw:P10219

2015

rdau:P60049

n19:1020