This HTML5 document contains 28 embedded RDF statements represented using HTML+Microdata notation.

The embedded RDF content will be recognized by any processor of HTML5 Microdata.

PrefixNamespace IRI
dctermshttp://purl.org/dc/terms/
marcrelhttp://id.loc.gov/vocabulary/relators/
n16http://www.idref.fr/159236185/
n10http://www.idref.fr/05989136X/
n23http://www.idref.fr/02995178X/
n2http://www.idref.fr/247293180/
n15http://www.idref.fr/027253139/
n12http://www.idref.fr/029209382/
dchttp://purl.org/dc/elements/1.1/
rdauhttp://rdaregistry.info/Elements/u/
skoshttp://www.w3.org/2004/02/skos/core#
n7http://www.idref.fr/053449983/
n4http://www.idref.fr/026403390/
n24http://lexvo.org/id/iso639-3/
n19http://iflastandards.info/ns/isbd/terms/contentform/
n25http://www.idref.fr/160294797/
rdachttp://rdaregistry.info/Elements/c/
rdfhttp://www.w3.org/1999/02/22-rdf-syntax-ns#
n20http://www.idref.fr/031480322/
n17http://www.idref.fr/061605174/
frbrhttp://purl.org/vocab/frbr/core#
n18http://iflastandards.info/ns/isbd/elements/
n9http://rdaregistry.info/termList/RDAContentType/
n22http://www.idref.fr/056783450/
rdawhttp://rdaregistry.info/Elements/w/
xsdhhttp://www.w3.org/2001/XMLSchema#
Subject Item
n2:id
rdf:type
rdac:C10001 frbr:Work
marcrel:ths
n10:id n22:id
marcrel:aut
n25:id
dc:subject
Glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénases Oxydoréductases Structure cristalline (solides) Thèses et écrits académiques Microorganismes thermophiles Methanothermus NADPH oxydase
skos:prefLabel
Structure cristalline de la glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase de l'archaeon hyperthermophile Methanothermus fervidus
dcterms:language
n24:fra
dcterms:subject
n7:id n12:id n15:id n16:id n17:id n20:id n23:id
dc:title
Structure cristalline de la glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase de l'archaeon hyperthermophile Methanothermus fervidus
marcrel:dgg
n4:id
skos:note
La structure cristalline de la glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase (GAPDH) de l'archaeon Methanothermus fervidus a été déterminée sous la forme holo à 2,lÅ de résolution en présence de NADP+. Contrairement aux enzymes homologues bactériennes et eucaryotes qui sont strictement NAD+-dépendantes, la GAPDH de cet organisme présente une dualité de cofacteurs NADP+/NAD+ avec une préférence pour le NADP+. La structure quaternaire de type homotétramérique adoptée par l'enzyme de M. fervidus est similaire à celle observée pour les GAPDH bactériennes et eucaryotes. Au niveau du site de fixation du cofacteur, la chaîne latérale positivement chargée du résidu Lys33 établit une interaction électrostatique avec le groupement 2' -phosphate de la partie adénosine du NADP+, ce qui contribue de façon décisive à la reconnaissance du NADP+ dans son site de fixation. Comme toutes les GAPDHs phosphorylantes, l'enzyme de M.fervidus appartient à la classe B des oxydoréductases et fixe donc la partie nicotinamide du cofacteur en conformation syn par rapport au ribose adjacent. [...]
dc:type
Text
n18:P1001
n19:T1009
rdaw:P10219
1999
rdau:P60049
n9:1020