| Attributes | Values |
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| type
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| Thesis advisor
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| Praeses
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| Author
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| alternative label
| - Protein-protein interactions and construction of wheat grain texture
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| dc:subject
| - Blé dur
- Thèses et écrits académiques
- Interactions protéine-protéine
- Gliadine
- Puroindoline
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| preferred label
| - Interactions protéines-protéines et construction de la texture du grain de blé
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| Language
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| Subject
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| dc:title
| - Interactions protéines-protéines et construction de la texture du grain de blé
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| Degree granting institution
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| note
| - Il est admis que la texture du grain est un paramètre clé de la valeur d’usage du blé. La dureté, qui décrit cette texture (caractère « hard » ou « soft ») est associée à un locus contenant les gènes des puroindolines (PINs), PINA et PINB, protéines spécifiques de l’albumen. Les mécanismes physico-chimiques associés à ces relations génétiques sont inconnus. Dans ce contexte, l’étude de l’auto-association des PINs montrent qu’une simple mutation de la PINB modifie ses propriétés agrégatives et indirectement celles de la PINA avec laquelle les formes mutées de la PINB interagissent. Ces interactions sont en parfaite adéquation avec l’expression des phénotypes « hard » ou « soft » du blé tendre et soulignent l’importance des interactions protéines–protéines dans l’expression de la texture du grain. En raison de la co-localisation des PINs et des protéines de réserve, au sein de l’albumen de blé, les interactions entre les gliadines et la PINA ont été étudiées. La PINA interagit avec les gliadines selon un phénomène hautement coopératif conduisant à la formation de gros agrégats protéiques. Cette interaction impliquerait préférentiellement les -gliadines et notamment leur domaine répété. Ces résultats montrent pour la première fois que les interactions protéinesprotéines sont vraisemblablement un mécanisme important dans l’expression de la texture du grain. En accord avec ce mécanisme nous avons observé que le niveau de surexpression de la PINA dans un fond génétique « Hard » est significativement et linéairement corrélé au PSI (Particle Size Index), un indicateur de la dureté et indirectement des forces associant matrice protéique et grain d’amidon au sein de l’albumen.
- The texture of wheat kernel is essential for its end-uses. Hardness, the main parameter describing kernel texture (“hard” and “soft” phenotypes), is closely related to a locus containing the genes encoding puroindolines (PINs), PINA and PINB, proteins located in the starchprotein matrix of the wheat endosperm. The physicochemical mechanisms, which accounts for these relationships are still matter of debate. In this context, the self-association of PINs shows that a single mutation of PINB changes its aggregative properties and indirectly, those of PINA. These interactions fit well with the expression of the “hard” and “soft” phenotype and emphasize the significant role of protein-protein interactions in the expression of kernel texture. In regard to the co-localisation of PINs and prolamins, storage proteins of wheat, within the endosperm, we investigated the interactions between PINA and gliadins, a protein fraction of prolamins. The interaction of PINA with gliadins is a highly cooperative phenomenon leading to the growth of large protein aggregates. This interaction could specifically involve -gliadins and especially their repeat domain. These results show, for the first time, that protein-protein interactions are seemingly a significant mechanism for the expression of kernel texture. In agreement with this mechanism, we observed a close and linear relationship between the expression level of PINA in a “hard” genetic background through PSI (Particle Size Index) measurements, a marker of grain hardness and indirectly of the strengths that control the assembly of the endosperm starchprotein matrix.
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